Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin)
Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια βρίσκονται στην πρώτη γραμμή άμυνας του οργανισμού κατά των μολύνσεων. Πρόκειται για ένα αρχαίο μηχανισμό άμυνας που χρησιμοποιείται από όλους τους ζωντανούς οργανισμούς Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια είναι μόρια που χρησιμοποιούνται από την έμφυτη ανοσοαπόκριση του σώματος πρ...
| Κύριος συγγραφέας: | |
|---|---|
| Άλλοι συγγραφείς: | |
| Μορφή: | Thesis |
| Γλώσσα: | Greek |
| Έκδοση: |
2017
|
| Θέματα: | |
| Διαθέσιμο Online: | http://hdl.handle.net/10889/10652 |
| id |
nemertes-10889-10652 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| institution |
UPatras |
| collection |
Nemertes |
| language |
Greek |
| topic |
Χρυσοφσίνη Αντιμικροβιακά πεπτίδια Παθογόνοι μικροοργανισμοί Chrysophsin Antimicrobial peptides Pathogenic microorganisms 615.1 |
| spellingShingle |
Χρυσοφσίνη Αντιμικροβιακά πεπτίδια Παθογόνοι μικροοργανισμοί Chrysophsin Antimicrobial peptides Pathogenic microorganisms 615.1 Πετράκη, Ιωάννα Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| description |
Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια βρίσκονται στην πρώτη γραμμή άμυνας του οργανισμού κατά των μολύνσεων. Πρόκειται για ένα αρχαίο μηχανισμό άμυνας που χρησιμοποιείται από όλους τους ζωντανούς οργανισμούς Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια είναι μόρια που χρησιμοποιούνται από την έμφυτη ανοσοαπόκριση του σώματος προκειμένου να σκοτώσουν άμεσα βακτήρια, ιούς, μύκητες και άλλους παθογόνους μικροοργανισμούς.
Αυτά τα πεπτίδια επιδεικνύουν δραστικότητα ευρέως φάσματος έναντι μιας ευρείας περιοχής μικροοργανισμών συμπεριλαμβανομένων Gram-θετικών και Gram-αρνητικών βακτηρίων, πρωτόζωα, μύκητες και ιούς καθώς επίσης έχει αποδειχθεί οτι είναι κυτταροτοξικά καρκινικά κύτταρα.
Η Χρυσοφσίνη είναι ένα αντιμικροβιακό πεπτίδιο το οποίο προέρχεται απο τα βράγχια ενός ψαριού της Ιαπωνίας. Έχουν απομονωθεί τρείς ισομορφές του των οποίων οι αλληλουχίες αποτελούνται απο 20 έως 25 αμινοξέα και εμφανίζουν ένα χαρακτηριστικό τετραπεπτίδιο στο C΄-τελικό άκρο. Η ακολουθία αυτή είναι η εξής: Αργινίνη-Αργινίνη-Αργινίνη–Ιστιδίνη και έχει αποδειχθεί απο προηγούμενες εργασίες της βιβλιογραφίας ότι αποτελεί απαραίτητο κομμάτι της αντιμικροβιακής λειτουργίας του πεπτιδίου.
Ο σκοπός της ερευνητικής εργασίας είναι η σύνθεση νέων πεπτιδικών αναλόγων της Χρυσοφσίνης με βελτιωμένη και αποτελεσματικότερη δράση έναντι παθογόνων μικροοργανισμών.
Έτσι λοιπόν ,συντέθηκαν 9 ανάλογα του μορίου Chrysophsin I , τα οποία στη συνέχεια εξετάστηκαν ως προς τη βιολογική τους δράση έναντι των βακτηρίων Staphylococcus aureus και E.Coli. Τα αποτελέσματα απέδειξαν τα εξής :
Η αμινο-τελική και καρβοξυ-τελική περιοχή είναι αρκετά σημαντικές για τη δράση των αναλόγων..
Η εισαγωγή Lys (ενός καθαρά βασικού αμινοξέος) σε διάφορες θέσεις του μορίου που περιέχουν His ή Trp, βελτιώνει τη δράση έναντι του βακτηρίου S.Aureus , ενώ δεν επηρεάζει τη δράση έναντι του βακτηρίου E.Coli.
Τέλος η Ala12 φαίνεται να είναι αρκετά σημαντική για τη δράση του μορίου , αφού η αντικατάσταση της απο ένα πιο στερεοχημικά συμπαγές αμινοξύ όπως το Aib ελττώνει τη δράση του μορίου |
| author2 |
Μαγκαφά, Βασιλική |
| author_facet |
Μαγκαφά, Βασιλική Πετράκη, Ιωάννα |
| format |
Thesis |
| author |
Πετράκη, Ιωάννα |
| author_sort |
Πετράκη, Ιωάννα |
| title |
Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| title_short |
Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| title_full |
Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| title_fullStr |
Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| title_full_unstemmed |
Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| title_sort |
ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) |
| publishDate |
2017 |
| url |
http://hdl.handle.net/10889/10652 |
| work_keys_str_mv |
AT petrakēiōanna anaptyxēkaimeletēneōnpeptidikōnanalogōntēsisomorphēsitouantimikrobiakoupeptidioutēschrysophsinēschrysophsin AT petrakēiōanna developmentandstudyofnewpeptideanaloguesoftheisoformsioftheanimicrobialpeptidechrysophsin |
| _version_ |
1771297255479836672 |
| spelling |
nemertes-10889-106522022-09-05T14:00:35Z Ανάπτυξη και μελέτη νέων πεπτιδικών αναλόγων της ισομορφής Ι του αντιμικροβιακού πεπτιδίου της χρυσοφσίνης (chrysophsin) Development and study of new peptide analogues of the Isoforms I of the animicrobial peptide chrysophsin Πετράκη, Ιωάννα Μαγκαφά, Βασιλική Πάιρας, Γιώργος Πουλάς, Κωνσταντίνος Petraki, Ioanna Χρυσοφσίνη Αντιμικροβιακά πεπτίδια Παθογόνοι μικροοργανισμοί Chrysophsin Antimicrobial peptides Pathogenic microorganisms 615.1 Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια βρίσκονται στην πρώτη γραμμή άμυνας του οργανισμού κατά των μολύνσεων. Πρόκειται για ένα αρχαίο μηχανισμό άμυνας που χρησιμοποιείται από όλους τους ζωντανούς οργανισμούς Τα αντιμικροβιακά πεπτίδια είναι μόρια που χρησιμοποιούνται από την έμφυτη ανοσοαπόκριση του σώματος προκειμένου να σκοτώσουν άμεσα βακτήρια, ιούς, μύκητες και άλλους παθογόνους μικροοργανισμούς. Αυτά τα πεπτίδια επιδεικνύουν δραστικότητα ευρέως φάσματος έναντι μιας ευρείας περιοχής μικροοργανισμών συμπεριλαμβανομένων Gram-θετικών και Gram-αρνητικών βακτηρίων, πρωτόζωα, μύκητες και ιούς καθώς επίσης έχει αποδειχθεί οτι είναι κυτταροτοξικά καρκινικά κύτταρα. Η Χρυσοφσίνη είναι ένα αντιμικροβιακό πεπτίδιο το οποίο προέρχεται απο τα βράγχια ενός ψαριού της Ιαπωνίας. Έχουν απομονωθεί τρείς ισομορφές του των οποίων οι αλληλουχίες αποτελούνται απο 20 έως 25 αμινοξέα και εμφανίζουν ένα χαρακτηριστικό τετραπεπτίδιο στο C΄-τελικό άκρο. Η ακολουθία αυτή είναι η εξής: Αργινίνη-Αργινίνη-Αργινίνη–Ιστιδίνη και έχει αποδειχθεί απο προηγούμενες εργασίες της βιβλιογραφίας ότι αποτελεί απαραίτητο κομμάτι της αντιμικροβιακής λειτουργίας του πεπτιδίου. Ο σκοπός της ερευνητικής εργασίας είναι η σύνθεση νέων πεπτιδικών αναλόγων της Χρυσοφσίνης με βελτιωμένη και αποτελεσματικότερη δράση έναντι παθογόνων μικροοργανισμών. Έτσι λοιπόν ,συντέθηκαν 9 ανάλογα του μορίου Chrysophsin I , τα οποία στη συνέχεια εξετάστηκαν ως προς τη βιολογική τους δράση έναντι των βακτηρίων Staphylococcus aureus και E.Coli. Τα αποτελέσματα απέδειξαν τα εξής : Η αμινο-τελική και καρβοξυ-τελική περιοχή είναι αρκετά σημαντικές για τη δράση των αναλόγων.. Η εισαγωγή Lys (ενός καθαρά βασικού αμινοξέος) σε διάφορες θέσεις του μορίου που περιέχουν His ή Trp, βελτιώνει τη δράση έναντι του βακτηρίου S.Aureus , ενώ δεν επηρεάζει τη δράση έναντι του βακτηρίου E.Coli. Τέλος η Ala12 φαίνεται να είναι αρκετά σημαντική για τη δράση του μορίου , αφού η αντικατάσταση της απο ένα πιο στερεοχημικά συμπαγές αμινοξύ όπως το Aib ελττώνει τη δράση του μορίου The antimicrobial peptides are found in the body's first line of defense against infections. It is an ancient defense mechanism used by all living organisms. The antimicrobial peptides are molecules used by the body’s innate immune response for killing bacteria, viruses, fungi and other pathogenic microorganisms. These peptides show broad spectrum effectiveness over a wide range of microorganisms including Gram-positive and Gram-negative bacteria, protozoa, fungi and viruses while they have ,also, been proven to be cytotoxic cancer cells. Chrysophysin is an antimicrobial peptide derived from the gills of a Japanese fish. Three isoforms of this peptide have been isolated the sequences of 154 which consist of 20 to 25 amino acids and exhibit a characteristic tetrapeptide at the C-terminus. This sequence is Arginine-Arginine-Arginine-Histidine and has been proven from previous literature that it is a necessary part of the antimicrobial function of the peptide. The aim of the research study is the synthesis of new Chrysophysin analogues , with improved and more effective action against pathogenic microorganisms. Thus, 9 analogues were synthesized, which were ,later, tested regarding their biological activity against Staphylococcus aureus and E. coli bacteria. The results demonstrated the following: • The amino-terminal and carboxy-terminal domains are quite important for the effectiveness of the analogues. • The introduction of Lys (a purely basic amino acid) into various positions of the His or Trp improves the action against S. aureus, while does not affect the action against E. coli. • Finally, Ala12 appears to be quite important for the action of the molecule, since its replacement by a more stereochemically compact amino acid such as Aib, improves the molecule’s effectiveness. 2017-08-25T07:01:22Z 2017-08-25T07:01:22Z 2017-06-14 Thesis http://hdl.handle.net/10889/10652 gr 0 application/pdf |
