Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α)
Η TGF-α (Transforming Growth Factor alpha) είναι μέλος της ευρύτερης οικογένειας των EGF (Epidermal Growth Factor) πρωτεϊνών. Αποτελείται από 50 αμινοξέα μέσω των οποίων σχηματίζονται 3 ενδομοριακοί δισουλφιδικοί δεσμοί. Η TGF-α έχει την ικανότητα πρόσδεσης με τον υποδοχέα του κυτταρικού τοιχώμα...
Κύριος συγγραφέας: | |
---|---|
Άλλοι συγγραφείς: | |
Γλώσσα: | Greek |
Έκδοση: |
2021
|
Θέματα: | |
Διαθέσιμο Online: | http://hdl.handle.net/10889/14532 |
id |
nemertes-10889-14532 |
---|---|
record_format |
dspace |
spelling |
nemertes-10889-145322022-09-05T20:41:06Z Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) Study on synthesis of the protein transforming growth factor-α (TGF-α) Μπένος, Πολύδωρος Benos, Polydoros Πρωτεΐνες Πεπτιδική σύνθεση Στερεή φάση Υγρή φάση Τμηματική συμπύκνωση Δισουλφιδικός δεσμός Transforming growth factor alpha Protein Peptide synthesis Solid phase Liquid phase Fragment condensation Disulfide bond Η TGF-α (Transforming Growth Factor alpha) είναι μέλος της ευρύτερης οικογένειας των EGF (Epidermal Growth Factor) πρωτεϊνών. Αποτελείται από 50 αμινοξέα μέσω των οποίων σχηματίζονται 3 ενδομοριακοί δισουλφιδικοί δεσμοί. Η TGF-α έχει την ικανότητα πρόσδεσης με τον υποδοχέα του κυτταρικού τοιχώματος EGFR (Epidermal Growth Factor Receptor) με αποτέλεσμα την ενεργοποίηση κινάσης της τυροσίνης, άγοντας τον κυτταρικό πολλαπλασιασμό και την κυτταρική διαφοροποίηση. Η κύρια πηγή TGF-α, η οποία μπορεί να χρησιμοποιηθεί για ερευνητικούς σκοπούς, προέρχεται μέσω της τεχνολογίας ανασυνδυασμένου DNA. Παρόλο που η πρωτεΐνη έχει συντεθεί εργαστηριακά, για πρώτη φορά το 1986, δεν υπάρχει μεγάλος όγκος σύγχρονων δημοσιευμένων ερευνών. Στην παρούσα έρευνα, η αλληλουχία της TGF-α συντέθηκε μέσω δύο διαφορετικών προσεγγίσεων τμηματικής συμπύκνωσης σε στερεή και σε υγρή φάση. Επιπλέον μελετήθηκε η δημιουργία των δισουλφιδικών δεσμών της πρωτεΐνης από μη προστατευμένες κυστεΐνες σε ένα στάδιο, αλλά και από προστατευμένες κυστεΐνες σε δύο στάδια. Τέλος, η TGF-α ταυτοποίηθηκε μέσω τρυψινόλυσης και απομονώθηκε. TGF-α (Transforming Growth Factor alpha) is a member of the EGF family proteins. It consists from a 50 amino acid sequence in which 3 intramolecular disulfide bonds are formed. TGF-α binds to the cell wall receptor EGFR (Epidermal Growth Factor Receptor) inducing cell proliferation and differentiation through the activation of tyrosine kinase pathways. The main source of TGF-α, that can be used for experimental purposes, comes from recombinant DNA technology. Despite the fact that the protein has been laboratory synthetized, for the first time at 1986, there is not a lot of published contemporary research. In the present research, the TGF-α sequence was synthetized by two different fragment condensation approaches in solid and liquid phase. Furthermore, the disulfide bond formation from non-protected cysteines in a single stage was investigated, as well as from protected cysteines in two stages. Finally, identification with trypsine and purification of TGF-α were accomplished. 2021-02-25T07:17:32Z 2021-02-25T07:17:32Z 2021-02-15 http://hdl.handle.net/10889/14532 gr application/pdf |
institution |
UPatras |
collection |
Nemertes |
language |
Greek |
topic |
Πρωτεΐνες Πεπτιδική σύνθεση Στερεή φάση Υγρή φάση Τμηματική συμπύκνωση Δισουλφιδικός δεσμός Transforming growth factor alpha Protein Peptide synthesis Solid phase Liquid phase Fragment condensation Disulfide bond |
spellingShingle |
Πρωτεΐνες Πεπτιδική σύνθεση Στερεή φάση Υγρή φάση Τμηματική συμπύκνωση Δισουλφιδικός δεσμός Transforming growth factor alpha Protein Peptide synthesis Solid phase Liquid phase Fragment condensation Disulfide bond Μπένος, Πολύδωρος Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
description |
Η TGF-α (Transforming Growth Factor alpha) είναι μέλος της ευρύτερης
οικογένειας των EGF (Epidermal Growth Factor) πρωτεϊνών. Αποτελείται από
50 αμινοξέα μέσω των οποίων σχηματίζονται 3 ενδομοριακοί δισουλφιδικοί
δεσμοί. Η TGF-α έχει την ικανότητα πρόσδεσης με τον υποδοχέα του
κυτταρικού τοιχώματος EGFR (Epidermal Growth Factor Receptor) με
αποτέλεσμα την ενεργοποίηση κινάσης της τυροσίνης, άγοντας τον
κυτταρικό πολλαπλασιασμό και την κυτταρική διαφοροποίηση.
Η κύρια πηγή TGF-α, η οποία μπορεί να χρησιμοποιηθεί για ερευνητικούς
σκοπούς, προέρχεται μέσω της τεχνολογίας ανασυνδυασμένου DNA.
Παρόλο που η πρωτεΐνη έχει συντεθεί εργαστηριακά, για πρώτη φορά το
1986, δεν υπάρχει μεγάλος όγκος σύγχρονων δημοσιευμένων ερευνών.
Στην παρούσα έρευνα, η αλληλουχία της TGF-α συντέθηκε μέσω δύο
διαφορετικών προσεγγίσεων τμηματικής συμπύκνωσης σε στερεή και σε
υγρή φάση. Επιπλέον μελετήθηκε η δημιουργία των δισουλφιδικών δεσμών
της πρωτεΐνης από μη προστατευμένες κυστεΐνες σε ένα στάδιο, αλλά και
από προστατευμένες κυστεΐνες σε δύο στάδια. Τέλος, η TGF-α
ταυτοποίηθηκε μέσω τρυψινόλυσης και απομονώθηκε. |
author2 |
Benos, Polydoros |
author_facet |
Benos, Polydoros Μπένος, Πολύδωρος |
author |
Μπένος, Πολύδωρος |
author_sort |
Μπένος, Πολύδωρος |
title |
Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
title_short |
Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
title_full |
Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
title_fullStr |
Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
title_full_unstemmed |
Μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (TGF-α) |
title_sort |
μελέτη σύνθεσης της πρωτεΐνης transforming growth factor-α (tgf-α) |
publishDate |
2021 |
url |
http://hdl.handle.net/10889/14532 |
work_keys_str_mv |
AT mpenospolydōros meletēsynthesēstēsprōteïnēstransforminggrowthfactoratgfa AT mpenospolydōros studyonsynthesisoftheproteintransforminggrowthfactoratgfa |
_version_ |
1771297337817169920 |